J4-4123 — Letno poročilo 2011
1.
Razgradnja ß2 integrinskega receptorja regulira vezavo talina in afinitete LFA-1 v limfocitih T

Migracija limfocitov T, ki je nujna za imunski odziv, je uravnavana z integrinom LFA-1, pri tem pa je udeležena cisteinska karboksipeptidaza katepsin X. Pokazali smo, da zaporedna cepitev C končnih aminokislin citoplazemskega repa beta2 integrina LFA-1 omogoči vezavo adaptorskega proteina talina na LFA-1 in stabilizira njegovo visoko afinitetno konformacijo. Analiza LFA-1 s konformacijsko specifičnimi protitelesi je pokazala, da katepsin X sproži prehod LFA-1 iz intermediatne v visokoafinitetno obliko, ne pa začetne aktivacije iz skrčene v iztegnjeno obiko receptorja. Posttranslacijsko delovanje katepsina X tako omogoči fino regulacijo delovanja LFA-1 in s tem migracijo limfocitov T.

COBISS.SI-ID: 2988913
2.
Novi mehanizmi regulacije delovanja katepsina B z antibiotikom nitroksolinom in sorodnimi spojinami

Povečana aktivnost katepsina B je povezana z vrsto bolezni, vendar kljub izdatnim raziskavam zaenkrat še ni inhibitorja katepsina B v klinični rabi. Nitroksolin, že uveljavljen antibiotik, smo identificirali kot močan reverzibilni inhibitor katepsina B, kar omogoča njegovo uporabo za zdravljenje bolezni, pri katerih je katepsin B pomemben patološki dejavnik.

COBISS.SI-ID: 3024241
3.
Odkritje in kinetična evaluacija 6-substituiranih 4-benziltio-1,3,5- triazin-2(1H)-onov kot inhibitorjev katepsina B

Pokazali smo, da so lahko 6-substituirani 4-benziltio-1,3,5-triazin-2(1H)-oni inhibitorji katepsina B, pri čemer smo presejali knjižnico različno 2,4,6-trisubstituiranih 1,3,5-triazinov and 1,3,5-triazin-2(1H)-ononov na treh cisteinskih katepsinih. Natančna kinetična analiza je pokazala, da te substance delujejo kot reverzibilni inhibitorji katepsina B s Ki in Ki' vrednostmi v nizkem mikromolarnem območju. Inhibitorno delovanje je bilo preverjeno tudi na sorodni cisteinski proteazi katepsina H in L z namenom da se ovrednosti specifičnost inhibitorjev.

COBISS.SI-ID: 3068017