Nedavno kalorimetrično izmerjene solvatacijske entalpije nekaterih dipeptidnih analogov so potrdile našo hipotezo, da princip aditivnosti ne velja za interakcije peptidnih skupin z vodo. Glavna posledica neveljavnosti principa aditivnosti je, da je vrednost solvatacijske entalpije peptidne vezi, ki je najpomembnejši parameter pri analizi termodinamike zvitja proteinov, popolnoma napačna. Kot testni sistem smo uporabili eksperimentalno določene hitrosti izmenjave vodika na peptidnih vezeh. Računi pokažejo, da je napaka predvsem posledica zanemarjanja vpliva sosednjih NHCO skupin.
COBISS.SI-ID: 4103962
S kombinacijo NMR študij in računalniških simulacij molekularne dinamike novih ligand-MurD kompleksov smo dobili vpogled v dinamične lastnosti kompleksov, ki lahko bistveno nadgradi racionalno načrtovanje novih protibakterijksih učinkovin osnovano le na študijah rigidne kristalne strukture. Prepoznali smo konformacijsko fleksibilnost novih ligandov v vezavnem mestu in določili njen vpliv na posamezne ligand-receptor interakcije. Ugotovili smo, da je stopnja fleksibilnosti povezana s specifičnimi elementi molekularne strukture ligandov in z razlikami v njihovi inhibitorni aktivnosti.
COBISS.SI-ID: 4121626